加工和储藏期间的蛋白氧化会导致产品多汁性和嫩度的变化，同时引起必需氨基酸减少和蛋白可消化性降低导致蛋白营养价值下降。蛋白氧化也会引起风味、颜色的变化。在近十年的研究表明多数肌肉食品（如嫩度、质构等）的劣变主要由上述的诸如过氧化氢、脂类过氧化物等活性氧以及羟自由基和高铁血红蛋白导致蛋白质氧化而引起。肌肉在宰后熟化过程中，肌原纤维蛋白氧化逐渐增加，可发现一些氨基酸残基形成羰基衍生物，蛋白分子内或分子间形成二硫键。有研究者使用含有生育酚的饲料喂养猪、羊后，的确可以使滴液损失降低。
关于氧化与肌肉持水力的研究主要集中在蛋白水解酶活性（如钙蛋白酶等）和肌原纤维蛋白功能变化等方面。畜牧研究人员主要对宰后储藏过程中蛋白水解酶如钙蛋白酶的活性进行了研究。他们认为 μ-和 m-钙蛋白酶（calpain）的活性位点上含有 His 和含硫氨基酸残基，因此可能在氧化之后发生钝化，减弱其了对一些细胞骨架蛋白如肌间线蛋白（desmin）的水解。如此一来，当肌原纤维蛋白在宰后发生收缩时就将收缩传递到整个肌肉细胞，减弱了肌肉持水力、增加了滴液损失。
在对肌原纤维氧化与功能的研究中，Decker 等人用 25 mmol/L Fe2+/Cu2+、10 mmol/L 抗坏血酸处理火鸡胸肉肌原纤维蛋白后，发现蛋白凝胶性和持水性都有所下降，同时生成更多的蛋白羰基和聚集体。Bertram 实验室通过核磁等手段对氧化的肌原纤维蛋白研究后推断其持水能力有所减弱。但是，也有研究称微弱的氧化还可以提升肌肉蛋白功能性。如 Pacheco-Aguilar 等人和 Srinivasan和Hultin均报道使用KBrO3或者低浓度的FeCl3/H2O2/抗坏血酸氧化鱼糜或者蛋白后凝胶的硬度和弹性，以及蛋白乳化特性都有提高。Xiong 实验室在这方面也进行了大量研究工作，主要发现：
当使用不含抗氧化剂的溶液漂洗牛心肉糜后，其凝胶和乳化性反而要高于使用抗氧化剂（如没食子酸丙酯和 α 生育酚）处理的样品；经较弱的 OH 或者高铁血红蛋白形成的 Fe(IV)-oxy 微弱氧化。后（如 0.05–5 mmol/L H2O2, 可溶蛋白≥ 30 mg/mL），肌原纤维蛋白的凝胶和乳化性可以在较弱氧化环境下得到提高，但是过度氧化后（如 20 mmol/L H2O2）蛋白过度聚集导致凝胶结构和刚性变差。
已知巯基的氧化（形成二硫键）在肌肉蛋白热导凝胶形成过程中具有相当重要的作用。在凝胶起始阶段肌球蛋白主要通过头部形成的二硫键聚集，随后进行尾尾交联。而蛋白凝胶前如果先被氧化，可能会对凝胶形成方式产生影响。例如，金属催化氧化体系倾向于对肌球蛋白尾部进行氧化修饰，Xiong 认为这将导致交联方式以及凝胶网络结构发生变化。通过将肌球蛋白分子氧化程度控制在较低水平，即微弱氧化，可以增加肌球蛋白尾尾结合，从而使肌原纤维蛋白在加热时倾向于生成粘弹性更好的凝胶网络。加工肉的持水性跟产品的质构特征或者蛋白凝胶网络的超微结构密切相关。肌原纤维蛋白氧化后也会改变重组肉制品的结合强度。
